| 그림 2. cIAP1 RING은 다양한 인트라바디 형식에 융합될 때 생분해효소 역할을 하며 다른 E2 및 E3 리가아제보다 효율적이다.
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발표된 E3 리가제 CHIP, VHL 및 βTrCP를 이용한 표적 단백질 분해, 16 , 22 E2 효소 66 , 67 또는 RING 도메인 비교를 위해 MDM2에서 유래한 RING 도메인과 비교하여, 이들을 MB37 또는 NS1에 융합하고 각각 MLKL 및 RAS 표적 분해를 테스트했습니다( 그림 2D ). HT29 및 MDA-MB-231 세포에 도입했을 때, VHL, βTrCP 또는 MDM2 모티프에 융합된 MB37의 발현은 유의미한 MLKL 분해 또는 예상대로 IAP 손실을 유도하지 못했습니다( 그림 2E 및 2F). MB37-CHIP은 HT29 및 MDA-MB-231 세포에서 발현되었을 때 MLKL을 부분적으로 분해했지만, MB37-cIAP1 RING 발현 시 관찰된 수준의 분해에는 도달하지 못했습니다( 그림 2E ). E2 효소는 일부 경우에 표적 분해를 유도하는 것으로 나타났지만, 67 E2 효소인 UBE2D1 또는 UBE2L3를 NS1에 융합한 것은 K-RAS 수준에 영향을 미치지 않았습니다( 그림 2G ). 이는 NS1-cIAP1 RING 또는 cIAP1 RING에 융합된 RAS 결합 DARPin에 의해 유발된 RAS 분해와는 대조적입니다( 그림 2B 및 2C). 따라서, 인트라바디-cIAP1 RING 융합은 현재까지 테스트된 구성 중 가장 강력한 생분해제로 작용합니다.
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